Proteine și apă - Fizică în stare solidă - Universitatea Tehnică Darmstadt
Prezența unui înveliș de hidratare - sau cel puțin a unui înveliș de solvent adecvat - este absolut esențială pentru funcția biologică a proteinelor. Folosim experimente RMN și simulări MD pentru a investiga cauza acestui fenomen. După cum se știe, apariția unei interacțiuni complexe între dinamica apei și a proteinelor are o mare importanță în natură. Investigăm această interacțiune de ex. pentru proteinele țesutului conjunctiv elastină și colagen. Țesutul conjunctiv îndeplinește o varietate de funcții la vertebrate. De exemplu, sub forma cartilajului, acesta este responsabil pentru disiparea energiei cinetice în mișcarea ființelor vii. Pentru a obține o înțelegere fundamentală a proceselor la nivel molecular, o analiză a dependenței de temperatură a proteinelor și dinamicii apei se dovedește a fi foarte utilă. De asemenea, studiem modul în care proprietățile proteinelor se schimbă atunci când apa este înlocuită cu alți solvenți. Astfel de studii sunt de ex. de mare interes pentru crioconservarea proteinelor.
Pe partea experimentală, profităm de faptul că dinamica proteinelor poate fi investigată cu ajutorul RMN 13C și dinamica apei - atunci când se utilizează D2O - cu ajutorul RMN 2H. Rezultatele experimentelor noastre RMN 13C arată că prezența unei cochilii de hidratare este într-adevăr necesară pentru activarea dinamicii elastinei. Cu toate acestea, mobilitatea crescută a proteinei hidrogenate dispare când se răcește până la aproximativ 200 K. Există o discuție plină de viață în literatura de specialitate dacă aceste modificări ale dinamicii proteinelor sunt declanșate de modificări ale dinamicii apei. Mai mult, datele noastre RMN 13C arată că mobilitatea proteinei este redusă atunci când apa este înlocuită cu un solvent cu vâscozitate mai mare.
Deoarece apa de hidratare nu îngheață, dinamica fluidelor poate fi urmărită pe o gamă largă de temperaturi. În special, se pot dobândi cunoștințe despre comportamentul apei supraîncălzite într-un interval de temperatură care nu este accesibil lichidului în vrac datorită cristalizării. Rezultatele experimentelor noastre RMN 2H arată că dinamica apei de hidratare este caracterizată printr-o distribuție a timpilor de corelație care se extinde pe mai multe ordine de mărime. Prin urmare, există eterogenități dinamice pronunțate. De asemenea, constatăm că mișcarea apei de hidratare dezvoltă anizotropie atunci când se răcește în apropierea a 200 K. Aceasta este o indicație că sub această temperatură o difuzie a apei pe distanțe lungi, care poate fi detectată la temperaturi mai ridicate cu metode de gradient de câmp, devine o mișcare locală a apei pe scara experimentală de timp.
Pe baza datelor noastre de simulare, devine clar că, la răcire, se formează o rețea de punte de hidrogen din ce în ce mai bine definită pe suprafețele proteinelor elastină și colagen, adică crește proporția moleculelor de apă care au exact patru legături de hidrogen. În același timp, există o reducere a amplitudinii mișcării proteinelor și o schimbare a mecanismului dinamicii apei de la difuzia de rotație la sărituri de rotație în jurul unghiului tetraedric. Aceste rezultate ale simulării ilustrează, pe de o parte, interacțiunea dintre structură și dinamică la nivel molecular și, pe de altă parte, interacțiunea dintre dinamica proteinelor și a apei în țesutul conjunctiv.
Universitatea de Tehnologie Darmstadt
Fizică în stare solidă