Denaturare (biochimie)
Alte cunoștințe de specialitate recomandate
Cum se verifică rapid pipetele?
Nu lăsați electricitatea statică să vă afecteze precizia de cântărire.
Care este sensibilitatea scalei mele?
Denaturare se referă la o schimbare structurală a biomoleculelor, cum ar fi proteinele sau acidul dezoxiribonucleic (ADN).
Schimbarea structurii proteinei cauzată de influențe externe, în special structura secundară și terțiară a unei proteine (și, prin urmare, posibil și a structurii sale cuaternare) are loc fără schimbarea secvenței aminoacizilor (structura primară). Procesul poate fi ireversibil, adică structura spațială originală nu poate fi restaurată. Există, de asemenea, modificări reversibile care pot fi inversate prin neutralizarea situației (de exemplu, cu ARN). De regulă, denaturarea înseamnă că molecula nu-și mai poate îndeplini funcția corect, ceea ce în biologia moleculară este adesea strâns legat de structură.
Cauzele denaturării proteinelor pot de ex. substanțe chimice precum acizi, săruri, baze, detergenți sau temperaturi extreme, precum și radiații UV. Cel mai cunoscut exemplu este proteina din oul de găină: aceasta devine solidă când este gătită, deoarece structura spațială a moleculelor de proteine s-a schimbat. Starea originală, lichidă, nu mai poate fi restabilită.
Denaturarea apare și în timpul coagulării cu curent de înaltă frecvență în medicină. Creșterea temperaturii țesutului la 50 până la 80 ° C duce la coagularea proteinelor tisulare și a fibrelor țesutului conjunctiv. Această procedură este de obicei utilizată pentru hemostază cu gripere bipolare sau monopolare sau cu electrozi cu placă, bilă sau cu role.
Proteinele unui organism se denaturează și în timpul febrei. Atâta timp cât febra nu durează prea mult, acest proces este reversibil, dar după aproximativ șase ore pot apărea probleme cu refacerea structurii native. Proteinele unui organism ating de obicei activitatea maximă la o temperatură cuprinsă între 35 și 39 ° C. Prin urmare, o febră prea mare (40 până la 42 ° C) poate afecta enzimele astfel încât organismul să nu mai poată fi alimentat în mod adecvat. Anumite molecule precum chaperone și proteine de șoc termic ajută la menținerea și refacerea structurii.
Structurile proteinelor pot fi, de asemenea, distruse de metalele grele, deoarece ionii formează structuri complexe cu reziduurile de aminoacizi și astfel modifică structura semnificativă a proteinei. De aceea acumularea de metale grele în organism este o mare problemă.
Denaturarea căldurii
Denaturarea căldurii este un tip de denaturare în care o schimbare de structură este cauzată de temperatura ridicată. Acizii nucleici se denaturează într-un interval de temperatură foarte restrâns (deci și "Punct de topire„Apelat”, care este de obicei peste 80 ° C. Temperatura la care începe denaturarea proteinelor este foarte diferită în funcție de structură și organism. Enzimele arheilor hiper-termofile trebuie să reziste la temperaturi cu mult peste 80 ° C.
Toate procesele de denaturare au în comun faptul că, în condițiile utilizate pentru aceasta, legăturile covalente nu sunt împărțite (în afară de punțile disulfurice). Structura lanțului și secvența blocurilor de construcție (structura primară) sunt, prin urmare, păstrate. Trebuie făcută o distincție între denaturarea proteinelor și clivajul proteinelor, în care macromoleculele sunt descompuse în componentele lor.
Cu toate acestea, componentele individuale, adică Nucleotidele și aminoacizii și, prin urmare, întregul lanț molecular, vibrează atât de mult încât legăturile și forțele (legături de hidrogen, efecte hidrofobe, punți disulfurice) între diferite zone ale lanțului molecular sunt dizolvate sau depășite.
Deoarece legăturile noi/diferite se formează ulterior într-un mod necontrolat între secțiunile lanțului sau la moleculele învecinate, denaturarea are ca rezultat o modificare a structurii (secundare și) terțiare, cu enzime și alte proteine funcționale, prin urmare, de asemenea, într-o pierdere a activității biologice și o scădere solubilitatea. Acesta din urmă se manifestă adesea ca „floculare” sau „coagulare”.
O denaturare termică poate (la fel ca alte denaturări) să fie reversibilă (reversibilă) dacă modificările structurale nu sunt încă prea profunde, dar este adesea ireversibilă (ireversibilă).
Denaturarea acidă
Denaturarea acidă duce la schimbări de încărcare între molecule și în cele din urmă la același rezultat ca acela Denaturarea căldurii. Acidul eliberează protoni (H +) și determină astfel schimbarea sarcinii în grupul amino (NH2), care este apoi încărcat pozitiv.