Aminoacizi; Lysine DocMedicus Vital Substance Lexicon
Lizină (Lys) este atribuit celor 21 de L-aminoacizi care sunt încorporați în mod regulat în proteine. Din acest motiv, se numește lizină proteinogen și este esențială pentru biosinteza proteinelor și menținerea mușchilor și a țesutului conjunctiv. Un deficit de lizină poate afecta biosinteza proteinelor (nouă formare de proteine) [1].
Conform structurii și compoziției sale chimice, lizina este una dintre aminoacizi bazici, si lor Histidină și Arginina socoteală. Deoarece toți cei trei aminoacizi constau din șase atomi de carbon și un grup bazic, aceștia sunt numiți Bazele Hexon desemnat.
În cazul lizinei, gruparea amino liberă (NH2) din lanțul lateral reacționează ca bază, mai ales dacă valoarea pH-ului este prea mică sau acidă. Dacă acesta este cazul, ia-l grup NH2 gratuit a protonilor de lizină (H +) din mediu și voință la NH3 + . Prin legarea protonilor, lizina crește valoarea pH-ului mediului și în același timp primește o încărcare pozitivă.
În acest fel, aminoacizii bazici mențin valoarea pH-ului în spațiul extra și intracelular al organismului [10].
Lizina nu este produsă de corpul uman însuși și, prin urmare, este esenţial (vital). În plus față de lizină, alți opt aminoacizi sunt considerați esențiali, toți care trebuie luați cu alimente și nu pot fi înlocuiți cu alți aminoacizi [10].
În timp ce șapte dintre aminoacizii esențiali din metabolismul intermediar pot fi formați din alfa-cetoacizii lor corespunzători printr-o reacție de transaminare, acesta este cazul lizinei și Treonina nu este cazul. Acestea sunt transaminate ireversibil și, în consecință, sunt denumite aminoacizi esențiali reali [4].
Digestie și absorbție intestinală
Hidroliza parțială a proteinelor alimentare începe în stomac. Substanțe importante pentru digestia proteinelor sunt secretate din diferite celule ale mucoasei gastrice. Principalele celule produc pepsinogen, precursorul enzimei de divizare a proteinelor pepsină. Celulele parietale sau parietale produc acid gastric (HCl), care favorizează conversia pepsinogenului în pepsină. În plus, HCI scade valoarea pH-ului din stomac, ceea ce crește activitatea pepsinei.
Pepsina descompune proteinele bogate în lizină în produse de descompunere cu greutate moleculară mică, cum ar fi poli și oligopeptide. Sursele naturale bune de lizină includ zerul, oul, carnea, soia, germenii de grâu, lintea și proteina amarantă și cazeina. În plus, apa de gătit din cartofi are niveluri ridicate de lizină, deoarece aminoacidul este detașat de proteina cartofului prin acțiunea căldurii [1].
Poli- și oligopeptidele solubile ajung apoi la intestinul subțire, locul principalelor Proteoliza (Digestia proteinelor). Fiți în celulele acinare ale pancreasului (pancreas) Proteaze (enzime care scindează proteinele). Proteazele sunt sintetizate mai întâi și secretate ca zimogeni - precursori inactivi. Zimogenii sunt activați numai în intestinul subțire Enteropeptidaze, Calciu iar enzima digestivă Tripsină.
Enteropeptidazele sunt enzime care sunt formate de enterocite (celule ale mucoasei intestinale) și eliberate la sosirea proteinelor alimentare.
Împreună cu calciul, acestea duc la conversia tripsinogenului în tripsină în lumenul intestinal, care la rândul său este responsabil pentru activarea altor zimogeni derivați din secreția pancreatică [3, 5, 8, 10, 23, 24].
Cele mai importante proteaze sunt endo- și exopeptidaze. Endopeptidaze, cum ar fi tripsina, chimotripsina, elastaza, colagenaza și enteropeptidaza, proteine divizate și polipeptide în interiorul moleculelor, ceea ce crește vulnerabilitatea terminală a proteinelor. Exopeptidaze, cum ar fi carboxipeptidaza A și B, precum și amino și dipeptidazele atacă legăturile peptidice de la capătul lanțului și pot separa în mod specific anumiți aminoacizi de capătul carboxi sau amino al moleculelor proteice. În mod corespunzător, acestea sunt denumite carboxi sau aminopeptidaze. Endo- și exopeptidazele se completează reciproc datorită specificității lor diferite a substratului în clivajul proteinelor și polipeptidelor.
Prin Tripsina endopeptidazică aminoacizii bazici lizină, arginină, histidină, ornitină și cistină sunt eliberați în mod specific la capătul C-terminal al lanțului peptidic. Lizina este situată la capătul proteinei și, prin urmare, este accesibilă pentru scindare Carboxipeptidaza B. Această exopeptidază scinde doar aminoacizii bazici din oligopeptide [3, 5, 23].
La sfârșitul digestiei proteinelor, lizina este fie disponibilă ca aminoacid liber, fie legată de alți aminoacizi sub formă de di- și tripeptide [10].
În forma sa liberă, nelegată, lizina este absorbită în principal activ și electric de cotransportul de sodiu în enterocitele (celulele mucoasei) ale intestinului subțire. Forța motrice a acestui proces este un gradient de sodiu direcționat la nivel celular, care se menține cu ajutorul ATPazei sodiu/potasiu.
Dacă lizina face încă parte din di- sau tripeptide, acestea sunt transportate în enterocite împotriva unui gradient de concentrație în cotransportul H +. Intracelular, peptidele sunt descompuse de amino și dipeptidaze în aminoacizi liberi, inclusiv lizină.
Lizina părăsește enterocitele prin diferite sisteme de transport de-a lungul gradientului de concentrație și este transportată în ficat prin sângele portal.
Absorbția intestinală a lizinei este aproape completă la aproape 100%. Cu toate acestea, există diferențe în rata de absorbție. Aminoacizii esențiali precum lizina, izoleucina, valina, fenilalanina, triptofanul și metionina sunt absorbiți mult mai repede decât aminoacizii neesențiali. În comparație cu aminoacizii neutri, aminoacizii cu o grupare laterală bazică sunt preluați în enterocite cu o rată semnificativ mai mică [3, 5, 8, 10, 23, 24].
Împărțirea proteinelor alimentare și a proteinelor endogene în produse de descompunere mai mici nu este importantă doar pentru absorbția peptidelor și aminoacizilor din enterocite, ci servește și la rezolvarea caracterului extraterestru al moleculei proteice și la excluderea reacțiilor imunologice [10].