Triada catalitică - Biologie

Cand triada catalitică În biochimie, acesta este un aranjament special format din trei aminoacizi care caracterizează unii dintre centrele active ale enzimelor. O triada catalitică se găsește în serin proteaze; Atât triade catalitice, cât și diadele se găsesc în tiol și cisteină proteaze.

legătură hidrogen

constructie

Structura în serin proteaze

În serin proteaze, triada catalitică este formată din aspartat, histidină și serină, ale căror resturi de aminoacizi sunt legate prin legături de hidrogen. Reziduul de aspartat este situat într-un buzunar inaccesibil solventului și formează o legătură de hidrogen la gruparea N-H a reziduului de histidină. Histidina polarizată în acest fel, la rândul său, formează o legătură de hidrogen cu al doilea azot legat de inel la grupa OH a reziduului de serină. Legătura hidrogen-oxigen este astfel puternic polarizată și nucleofilicitatea oxigenului este în continuare crescută.

Structura în tiol și cisteină proteaze

În cazul tiolului și cisteinei proteazelor, apar atât di- cat și triade catalitice. Diadema catalitică constă din cisteină și histidină, triada cisteină-histidină-asparagină/aspartat/glutamină sau acid glutamic.

Mecanism de cataliză

Serinele proteinaze, ca endopeptidaze, catalizează scindarea hidrolitică a legăturilor peptidice din proteine. După formarea complexului enzimă-substrat, are loc un atac nucleofil al oxigenului serin asupra carbonului carbonilic al legăturii peptidice cu formarea unui intermediar tetraedric covalent. Hidrogenul este transferat de la puntea de hidrogen la histidină. În a doua etapă, hidrogenul care tocmai a fost transferat este utilizat pentru a protona azotul peptidic, care rupe legătura peptidică. N-terminalul rezultat al proteinei scindate se difuzează și este înlocuit cu apă din solvent. O legătură de hidrogen la reziduul de histidină permite atacul nucleofil al apei asupra carbonului carbonil legat de serină. După ce hidrogenul a fost complet transferat la histidină, ultima etapă este formarea legăturii originale de hidrogen dintre serină și histidină, prin care legătura covalentă la substrat este clivată și noul C-terminal al proteinei scindate se poate difuza. Datorită etapelor intermediare covalente, mecanismul aparține grupului de cataliză covalentă, în timp ce influența reziduului de aspartat asupra histidinei reprezintă cataliza electrostatică.