Aminoacizi în ajutoarele de învățare a dicționarelor de chimie

Aminoacizii sunt compuși organici care au cel puțin o grupă amino și cel puțin o grupă carboxi în moleculă. Aminoacizii care apar cel mai frecvent în natură sunt α-aminoacizii. 22 dintre acești compuși sunt numiți aminoacizi biogeni sau proteinogeni, deoarece sunt elementele constitutive ale proteinelor. Aminoacizii au o structură zwitterionică și se comportă ca amfoliți. Moleculele pot conține alte grupuri funcționale care determină proprietățile substanței.

Aminoacizi și proteine

# Polimeri # aminoacizi # proteine # acizi grași # peptidă # polipeptidă # oligopeptidă # dipeptidă # punct izoelectric # grup amino # amină # grup amido # amidă # legătură amidică # punte amidică

Aminoacizii sunt compuși organici care au cel puțin o grupă amino și cel puțin o grupă carboxi. În funcție de poziția grupării amino în raport cu atomul de carbon al grupului carboxi, se face distincția între aminoacizii α, β, γ și δ (Fig. 1). Mulți dintre aminoacizii naturali au grupe funcționale suplimentare. Astăzi știm aproximativ 500 de aminoacizi naturali. A-aminoacizii implicați în structura proteinelor sunt deosebit de importanți; sunt cele mai comune în natură. Ca primii aminoacizi naturali, asparagina a fost descoperită și izolată de VAUQUELIN și ROBIQUET în 1806 din sucul plantelor de sparanghel (Asparargus).

În cazul aminoacizilor, poziția grupei amino poate fi diferită. Apoi sunt mai întâi împărțiți.

nomenclatură

Α-aminoacizii care apar în mod natural primesc nume comune. Numele se bazează în esență pe proteina originală din care a fost izolat aminoacidul pentru prima dată, de ex. B. asparagină din suc de sparanghel (lat: asparagus = sparanghel), serină din mătase (greacă: seros = vierme de mătase), cisteină din pietre vezicale (greacă: cystis = bulă), tirozină din brânză (greacă: tyros = brânză). Unele nume de aminoacizi se bazează pe asemănări structurale ale aminoacidului cu alte produse naturale, de ex. B. Treonina la monozaharida treoza, valina la acidul iso-valeric (acid 3-metilbutanoic).

A-aminoacizii diferă între ei numai în radicalul R de pe atomul de α-carbon. Acest rest se numește lanț lateral.

Reactivitatea aminoacizilor

Atomul de azot al grupei amino este un centru de bază deoarece are o pereche solitară de electroni. În schimb, grupul carboxi are proprietăți acide. Ca rezultat, două grupuri funcționale sunt conținute într-o moleculă care au reactivitate opusă.

Datorită caracterului lor bifuncțional, aminoacizii sunt amfoliți. Aceasta înseamnă că pot reacționa atât ca bază BRÖNSTED (preluând un proton), cât și ca acid BRÖNSTED (emanând un proton) (Fig. 2). Spre deosebire de apa amfoliților, centrul acid și cel bazic sunt separați de atomi de carbon.

În plus, aminoacizii pot reacționa atât cu nucleofili, cât și cu electrofili. În acest fel, de exemplu, mai mulți aminoacizi se combină pentru a forma peptide: grupul amino funcționează ca centru nucleofil, grupul carboxi ca centru electrofil.

Grupul amino este bazic, grupul carboxi este acid. Aminoacizii sunt amfoliți și reacționează atât cu acizi, cât și cu baze. Caracterul bifuncțional este evident și în reacțiile de substituție.

A-aminoacizii

- Aminoacizi biogeni
A-aminoacizii ocupă o poziție specială. Acestea sunt adesea denumite elementele de bază ale vieții. A-aminoacizii sunt elementele constitutive ale proteinelor și polipeptidelor. 22 dintre acești α-aminoacizi sunt codificați în ADN/ARN-ul tuturor ființelor vii. Cu alte cuvinte, marea majoritate a ADN-ului nostru conține planul pentru structura primară a polipeptidelor și proteinelor. Acești aminoacizi se numesc proteinogen sau aminoacizi biogeni (Fig. 3).

Acești 22 de aminoacizi biogeni sunt elementele constitutive ale proteinelor.

Sunt împărțiți în aminoacizi neutri, acizi și bazici (Fig. 4). Aminoacizii acizi au o a doua grupă carboxi, aminoacizii bazici au cel puțin un atom de azot suplimentar în plus față de grupa amino de pe atomul de α-carbon. Cu excepția celui mai mic aminoacid biogenic, glicina, toți α-aminoacizii au un atom de α-carbon Centrul chiralității. Doar L-α-aminoacizii sunt încorporați în proteinele naturale.

În unele cazuri, alte resturi de aminoacizi se găsesc și în anumite proteine. Aceste reziduuri de aminoacizi alterate provin din aminoacizi proteinogeni inițiali care au fost modificați în lanțul lateral după încorporarea în proteine (modificare post-translațională). Au funcții importante în enzime și hormoni.

Aminoacizii naturali sunt împărțiți în funcție de polaritatea moleculelor.

Abrevieri de trei și o literă pentru aminoacizi

Există o prescurtare de trei litere pentru aminoacizii biogeni. Primele trei litere ale numelui sunt adesea folosite, de ex. B. Alanin = Ala, Cystein = Cys, Phenilalanină = Phe. Faceți excepții La fel depargi = Asn și Equtami = Gln la ei din Aspacid aragic = Asp and the Gluacid tamic = Glu to distinction. De asemenea la Trytophan = Trp se abate de la această regulă pentru a evita confuzia cu Tyrosin = tyr to avoid. O abreviere dintr-o singură literă este utilizată mai rar - în special de biochimiști (Fig. 5).

Punctele izoelectrice, valorile pKa și codificarea celor 22 de aminoacizi biogeni

Aminoacizi neproteinogenici

Aminoacizii neproteinogenici nu fac parte din proteine, dar îndeplinesc în continuare funcții importante în organism. Până acum au fost depistați cel puțin peste 250 de reprezentanți în organism. Acestea includ B. β-alanina și acidul γ-aminobutiric. Β-alanina face parte din coenzima A, acidul γ-aminobutiric (în engleză: γ-amino-butiric acid GABA) este un neurotransmițător important (Fig. 6). Β-alanina necesară pentru coenzima A este absorbită de oameni din complexul de vitamina B.

Formule structurale ale aminoacizilor non-proteinogeni beta-alanină și GABA, precum și ai coenzimei A, care conține beta-alanină, printre altele

Punctul izoelectric

Dacă aduceți aminoacizi (de exemplu, într-o soluție sau un gel) într-un câmp electric, particulele se deplasează - în funcție de sarcina lor - către anod sau catod. Sarcina pe particule este determinată de caracterul amfoteric al moleculei și de pH-ul soluției. În domeniul pH-ului puternic acid, grupa amino este protonată și aminoacidul este prezent ca un cation de amoniu. Cu toate acestea, în domeniul pH-ului puternic de bază, grupul carboxi este deprotonat astfel încât se formează anioni carboxilat care migrează către anod (Fig. 7).

În intervalul de pH între, particulele de aminoacizi formează așa-numitele zwitterions, i. H. grupul amino este încărcat pozitiv, iar grupul carboxi este încărcat negativ. În total, cele două încărcări se anulează reciproc, zwitterion-ul este neutru din punct de vedere electric. Zwitterions sunt în echilibru cu cationii de amoniu și anionii carboxilat. Poziția echilibrelor depinde de valoarea pH-ului soluțiilor.

La un anumit pH, proporția de zwitterions într-un aminoacid este la maxim. Deoarece aceste particule sunt neutre în general, ele nu se mișcă nici într-una, nici în cealaltă direcție în câmpul electric. Valoarea pH-ului corespunzătoare se numește punctul izoelectric al aminoacidului p H iso (Fig. 7). Depinde de structura aminoacizilor și are valori de pH diferite.

În punctul izoelectric, conductivitatea soluției nu numai că este foarte scăzută. Solubilitatea aminoacizilor este, de asemenea, minimă în punctul izoelectric, deoarece particulele în ansamblu sunt neutre și, prin urmare, cele mai puțin polare.

Sarcina particulelor de aminoacizi determină „direcția de migrație” a acestora în câmpul electric. În punctul izoelectric, zwitterion-ul este total neutru și, prin urmare, nu migrează.