Digestia proteinelor

În salivă există enzime pentru digestia glucidelor (amilaze), dar nu enzime cu care proteinele pot fi digerate.

intestinul subțire

stomac

Stomacul este important pentru digestia proteinelor. Celulele parietale ale mucoasei gastrice produc acid clorhidric și alte celule ale mucoasei gastrice formează precursorul enzimei pepsină pentru digestia proteinelor.

Sarcină de acid clorhidric

Acidul clorhidric 0,3% din sucul gastric (acid gastric) are mai multe sarcini:

  1. Omoară o mare parte din germenii care au intrat odată cu alimentele (dar nu toate),
  2. Denaturează și umflă proteinele alimentare, astfel încât acestea să poată fi atacate mai ușor de enzima digestivă din stomac.
  3. Activează enzima digestivă pepsină (vezi secțiunea următoare).

Abandonarea pepsinei

Pepsina este o protează, mai exact, o endopeptidază. Adică atacă legăturile peptidice din mijlocul proteinei. Enzimele care atacă proteinele de la capete se numesc exopeptidaze .

Pepsina (pepsisul grecesc = digestie) constă din exact 327 de aminoacizi. PH-ul optim al pepsinei este între 1 și 4, adică în domeniul foarte acid. Pepsina împarte în principal proteinele în care apar aminoacizi aromatici în lanț [3].

Pepsina nu este un singur compus, ci numele unui întreg grup de enzime. Pe lângă pepsina A și pepsina C, alte cinci până la șase pepsine sunt suspectate în sucul gastric [5] .

Stomacul este alcătuit și din proteine. De ce proteinele din stomac nu sunt atacate și digerate de pepsine?

Există două motive pentru acest lucru: primul motiv este că peretele interior al stomacului este înconjurat de o membrană mucoasă groasă care protejează stomacul de propriile enzime și acid clorhidric. Al doilea motiv este că glandele mucoasei stomacului nu produc pepsine „terminate”, ci mai degrabă precursori inofensivi, pepsinogenii. Pepsinogenii sunt convertiți în pepsine eficiente doar la o valoare a pH-ului mai mică de 2.

Când pepsinele descompun proteinele alimentare, oligopeptidele (2 - 10 aminoacizi) și polipeptidele (11 - 100 aminoacizi) sunt create din proteine.

Pentru experți

Sugarii au o altă protează în sucul gastric, și anume gastricina. Sarcina gastricinei este de a prepara cazeina proteică din lapte, care este conținută în laptele matern, pentru digestia de către pepsină. Cazeina solubilă în apă (numită și cazeinogen) este transformată într-o formă insolubilă în apă (numită paracaseină) și poate fi apoi mai ușor digerată [1] [2] .

Intestinul subtire

Intestinul subțire este principalul loc al digestiei proteinelor. În duoden, prima secțiune a intestinului subțire, chimul (pulpa stomacului) este amestecat cu secreții din pancreas și intestinul subțire propriu-zis. Acidul stomacului este neutralizat deoarece sucul din intestinul subțire este alcalin (pH> 7). Acest lucru determină, de asemenea, ca pepsinele să-și piardă eficacitatea; valoarea ridicată a pH-ului denaturează și le descompune.

Există în principal trei tipuri de proteaze active în intestinul subțire: cele două endoproteaze tripsină și chimotripsină și patru exoproteaze .

În cazul exoproteazelor, se diferențiază din nou între carboxipeptidaze și aminopeptidaze. Carboxipeptidazele atacă proteina de la capătul carboxi, adică acolo unde există încă un grup intact COOH. Aminopeptidazele atacă proteina de la celălalt capăt, adică acolo unde există o grupare NH2 intactă. Cele două carboxipeptidaze se numesc carboxipeptidaza A și carboxipeptidaza B. În consecință, cele două aminopeptidaze sunt denumite aminopeptidază A și aminopeptidază B. [2]

Tripsina și chimotripsina împart oligo- și polipeptidele terciului gastric în di-, tri-, tetra-, pentapeptide și așa mai departe, adică în fragmente chiar mai mici. Cele patru exopeptidaze, pe de altă parte, împart aminoacizii individuali.

Intestinul gros

Intestinul gros este irelevant pentru digestia proteinelor. Cel puțin nu veți găsi nimic despre asta în literatura de specialitate.

Absorbţie

Cu o dietă mixtă, aproximativ 90 - 125 g de aminoacizi sunt absorbiți zilnic de enterocite (celule din peretele intestinului subțire) [5]. Această absorbție este un transport activ, deoarece enterocitele conțin deja o concentrație mare de aminoacizi. Di- și tripeptidele pot fi, de asemenea, incluse într-un mod similar. Vei face atunci în a hidrolizat enterocitele la aminoacizi.

Mai precis, transportul activ este un simport în care aminoacizii pătrund în celule simultan cu ionii Na + (simport: două molecule sau ioni diferiți sunt transportați simultan în aceeași direcție) [4]. Di- și tripeptidele sunt, de asemenea, transportate în celule într-un mod similar, dar nu împreună cu ionii de sodiu, ci împreună cu protoni [2] .

Aminoacizii trec apoi din enterocite în sânge prin transport pasiv (difuzie). Majoritatea acestor aminoacizi sunt mai întâi transportați în ficat prin vena portă.

În unele cazuri, proteinele întregi pot pătrunde chiar în sânge prin intermediul celulelor speciale din intestinul subțire. Acest lucru este important pentru sistemul imunitar, deoarece proteinele străine (dar inofensive) stimulează formarea celulelor imune și, astfel, întăresc sistemul imunitar (practic acesta este un fel de „antrenament” pentru sistemul imunitar, astfel încât să poată reacționa mai bine la proteinele de fapt periculoase). Acest lucru este deosebit de important la sugari, astfel încât imunoglobulinele din laptele matern să intre în sângele sugarului nedescompus [2] .

Disponibilitatea proteinelor

Dacă mâncați alimente care conțin proteine, nu înseamnă automat că proteinele conținute în alimente pot fi ușor digerate. Mulți factori influențează așa-numita disponibilitate a proteinelor.

Structura spațială

Începe cu structura spațială a proteinelor alimentare. Carnea fragedă este mai ușor de digerat decât tendoanele sau cartilajul. Cum se face Proteinele structurale din tendoane, cartilaje, mușchi și așa mai departe sunt alungite și puternic conectate în rețea între ele. Cu gradul de reticulare, însă, disponibilitatea scade, iar proteinele puternic reticulate sunt mai greu de descompus în poli-, oligo- și dipeptide, deoarece enzimele digestive nu au o țintă atât de mare.

Tipul preparatului

Carnea crudă, leguminoasele crude și alte alimente bogate în proteine ​​crude sunt mai greu de digerat decât alimentele gătite, coapte sau prăjite. Acest lucru se datorează faptului că căldura distruge structura proteinelor (vezi proteinele denaturante). Proteinele denaturate oferă enzimelor digestive o țintă mai mare. Cu toate acestea, nu ar trebui să exagerați cu prăjirea și coacerea, deoarece la o anumită temperatură se formează compuși chimici complecși din aminoacizii și carbohidrații conținuți în alimente, așa-numitele produse Maillard, care nu mai sunt digerabile.

„Hardware” uman

Condiția „hardware-ului” uman - ceea ce se înțelege aici este sistemul digestiv (de fapt ar trebui să vorbim despre „wetware”) - are o influență asupra cât de bine pot fi utilizate proteinele alimentare.

Luați boala celiacă, de exemplu

Boala celiacă sau intoleranța la gluten este o boală a intestinului subțire, simptomele sunt declanșate de glutenul conținut în cereale. Boala celiacă este cauzată de un deficit enzimatic (posibil determinat genetic) în membrana mucoasă a intestinului subțire, dar sistemul imunitar este implicat și în tabloul clinic [6] .

Una dintre consecințele bolii celiace este că anumiți nutrienți nu pot fi absorbiți sau pot fi absorbiți doar într-o măsură limitată. „Simptomele asociate malabsorbției bolii celiace” includ, de exemplu, anemia datorată deficitului de fier, osteoporoza datorată deficitului de vitamina D și calciu și edemului datorat deficitului de proteine ​​[2], ceea ce ne readuce la subiectul „disponibilității”.

Transportoare de aminoacizi defecte

Când proteinele alimentare au fost complet descompuse în aminoacizi, acestea trebuie transportate activ în celulele peretelui intestinului subțire. Anumite proteine ​​de transport în membrana acestor celule servesc acestui scop. În boala Hartnup, de exemplu, proteina de transport pentru aminoacizii neutri este defectă [7], în timp ce în cistinurie aminoacizii cistină, arginină și lizină nu mai pot fi absorbiți corect [1] .

Proteine ​​vegetale și animale

În general, proteinele vegetale sunt mai puțin disponibile decât proteinele animale. Disponibilitatea proteinelor vegetale este în medie de 80%, în timp ce proteinele animale sunt semnificativ mai mari, până la 98%. Excepțiile demonstrează regula.

Metabolismul proteinelor

După cum sa menționat mai sus, 90 până la 125 g de aminoacizi sunt absorbiți în intestinul subțire în fiecare zi [5]. Aminoacizii intră imediat în sânge și sunt transportați la locurile de consum, adică la celule. În celulele unui adult sănătos, în fiecare zi se produc aproximativ 400 g de proteine ​​din 500 g de aminoacizi [5] (biosinteza proteinelor).

Aminoacizii care intră în sânge prin absorbție, aminoacizii care se formează prin descompunerea proteinelor proprii ale corpului și aminoacizii care se formează prin conversia carbohidraților și a grăsimilor, intră în așa-numitul fond de aminoacizi. Acest grup de aminoacizi este apoi disponibil celulelor pentru a construi noi proteine ​​endogene, conține aproximativ 600 g de aminoacizi.

Surse pentru rezerva de aminoacizi
  • Absorbția aminoacizilor
  • Defalcarea proteinelor proprii ale organismului
  • Noua sinteză a aminoacizilor neesențiali
Defalcarea proteinelor proprii ale organismului

Absorbția aminoacizilor a fost deja discutată mai sus, deci nu va fi discutată mai departe aici.

Defalcarea proteinelor proprii ale organismului are loc în mod constant în celule, și anume în lizozomi. Proteinele în exces care nu mai sunt necesare sunt împărțite hidrolitic de anumite enzime, care - similar digestiei proteinelor din stomac și intestinul subțire - duc la peptide cu lanț scurt și, în cele din urmă, la aminoacizi individuali. Excesul de aminoacizi poate fi, de asemenea, descompus în continuare. Pe de o parte, ele pot fi utilizate pentru a genera energie, 1 g de proteine ​​conține aproximativ 17 kJ de energie. Pe de altă parte, elemente de bază valoroase pentru sinteza altor compuși pot fi obținute din aminoacizi.

Dacă aminoacizii sunt defalcați pentru a genera energie, grupul amino trebuie mai întâi despărțit. În eprubeta unui chimist, grupul amino ar fi eliberat sub formă de amoniac toxic. Desigur, asta nu funcționează în celulele umane. Deci grupările amino sunt încorporate într-un alt compus - netoxic - și anume ureea. Nici ureea nu este în întregime netoxică, deci trebuie excretată prin rinichi - dar vom ajunge la aceasta mai târziu pe o serie separată de pagini.

Când gruparea amino a fost separată, rămâne un lanț de carbon. Acest lanț de carbon poate fi apoi alimentat în metabolismul energetic al celulei. În funcție de aminoacidul degradat, acesta poate fi transformat în acetil-CoA, piruvat sau un alt produs intermediar al ciclului acidului citric. De asemenea, este posibil să se acumuleze acizi grași sau glucoză din lanțurile de carbon ale aminoacizilor [5] .

Acumularea de proteine ​​endogene

Acest subiect este descris în detaliu pe paginile de biologie, deci aici sunt doar câteva cuvinte cheie:

ADN -> transcriere -> ARNm -> ribozomi -> sinteza proteinelor -> procesarea proteinelor

Pentru subiectul nutriției, poate fi important să știm că există aminoacizi esențiali și neesențiali. Dacă biosinteza proteinelor în celule necesită aminoacizi precum lizina sau treonina, acești aminoacizi nu pot fi produși din alți aminoacizi sau zaharuri sau grăsimi, ci trebuie luați cu alimente și apoi digerați și absorbiți.

Așa-numita rotație de proteine ​​în 24 de ore este interesantă: 125 g de aminoacizi sunt produși din 100 g de proteine ​​dietetice prin digestie și absorbție. În plus, 400 g de proteine ​​endogene sunt defalcate pe zi, ceea ce duce la 500 g de aminoacizi. Împreună, sunt 625 g de aminoacizi - piscina de aminoacizi. În medie, 125 g din acești 625 g aminoacizi sunt folosiți pentru producerea de energie, care produce dioxid de carbon, apă și amoniac. Amoniacul se leagă imediat sub formă de uree și astfel devine inofensiv. 500 g de aminoacizi din piscină sunt folosiți pentru noua sinteză a proteinelor endogene [5] .

Aceste pagini acoperă subiectul digestiei și disponibilității proteinelor, care este important pentru știința nutrițională.

Legături interne:

Linkuri externe:

  • Acid gastric (lexicon de biologie)
  • Suc gastric (DocCheck Flexikon)
  • Pepsin (Lexicon de biologie)
  • Gastricin (dicționar de nutriție)
  • Tripsină (dicționar compact de biologie)
  • Chimotripsina (dicționar compact de biologie)
  • Carboxy-
    peptidaze
  • Amino-
    peptidaze (dicționar de nutriție)
IMPRINT/Politica de confidențialitate/Sitemap

19.04.2018: Pagină creată
22.04.2018: a fost adăugată secțiunea privind disponibilitatea
03/12/2019: S-a adăugat secțiunea privind metabolismul proteinelor.