Hidrofobicitate, polaritate și încărcări
Aici este transmis principiul structural al proteinelor globulare solubile.
"Coajă hidrofilă, miez hidrofob"
Reprezentările sonorului analizează interacțiunile unei molecule de globină cu mediul înconjurător. „Mesajul„ acasă ”al acestei secțiuni se bazează pe principiul structural general al proteinelor solubile: în interior hidrofob (stabilizarea structurii terțiare prin interacțiuni van der Waals), în exterior hidrofil (legarea apei de hidratare prin legături de hidrogen).
- Prima ilustrare prezintă distribuția codificată prin culori a aminoacizilor hidrofobi, polari și încărcați pe suprafața globinei, precum și a atomilor de oxigen ai unei părți a apei de hidratare. La rotirea proteinei, secțiunile de suprafață hidrofile și hidrofobe apar clar. În timp ce zonele hidrofile formează legături de hidrogen cu solventul și mențin proteina în soluție, zonele hidrofobe stabilizează structura cuaternară a unei molecule de hemoglobină prin interacțiuni hidrofobe proteină-proteină între cele patru globine (structura nativă a unui complex proteic alcătuit din mai multe subunități proteice).
- Următoarea secțiune clarifică anatomia globinei - reprezentativă pentru toate proteinele solubile. În timp ce miezul este stabilizat de interacțiunile grupurilor laterale hidrofobe, suprafața expusă mediului este piperată cu reziduuri hidrofile.
- Acest principiu structural este ilustrat cu ajutorul altor planuri secționale, care inițial pătrund din ce în ce mai adânc în interiorul proteinei (hidrofobe), pentru a se apropia apoi din nou de suprafața sa (hidrofilă) (Fig. 8).
Informații de fundal: codarea structurii și auto-plierea
Cum se pliază proteinele?
Predicția structurilor proteice
„Autoasamblare asistată”
Patologia moleculară a polimerizării hemoglobinei cu celule secera.