Inhibiție competitivă - Metabolism - Cursuri online
Interacțiunea optimă dintre enzimă și substrat permite transformarea substratului cât mai repede posibil.
Dacă este disponibilă concentrația maximă de substrat (intervalul de saturație al cineticii Michaelis-Menten), se poate determina numărul cifrei de afaceri. Numărul cifrei de afaceri descrie numărul de molecule de substrat care sunt convertite pe unitate de timp.
Enzima anhidrază carbonică poate converti 600.000 de substraturi pe secundă, în timp ce lizozima poate converti doar 30 de molecule de substrat pe minut. Valorile pentru KM și vmax, precum și numărul cifrei de afaceri sunt specifice pentru o enzimă și un substrat.
Dacă interacțiunea optimă este perturbată, se vorbește despre inhibarea enzimei. Aici activitatea enzimei este influențată negativ de un inhibitor (inhibitor). Inhibarea enzimei poate fi reversibilă sau ireversibilă. Procesul acestei inhibiții poate fi descris după cum urmează:
- Molecula inhibitoare este foarte asemănătoare cu structura substratului enzimatic (= analogul substratului)
- Inhibitorul se leagă în centrul activ!
- Analogul substratului (= inhibitor) nu poate fi convertit de enzimă și astfel inhibă acțiunea enzimei
- Substratul și inhibitorul nu se pot lega de enzimă în același timp, deoarece ambii ocupă aceeași poziție în enzimă (centrul activ). Se instalează o competiție între substratul propriu-zis și inhibitor.
- Inhibitorul este deplasat prin adăugarea unor cantități mari de substrat!
exemplu
Alcoolul dehidrogenază (ADH) descompune etanolul, producând piruvat, care este acum de ex. poate fi folosit pentru a genera energie. Alcooli precum Metanolul se leagă și de ADH. Metanolul este transformat în formaldehidă, ceea ce duce la otrăvire în organism. Inhibitorul competitiv metanol este deplasat prin administrarea de etanol (substratul propriu-zis), care previne otrăvirea.
Cum arată grafic inhibiția competitivă?
După cum este descris în Michaelis-Menten Kinetics, viteza enzimei depinde de concentrația substratului.
Cu cât există mai mult substrat, cu atât funcționează mai repede o anumită cantitate de enzimă. Activitatea enzimei este crescută până la o rată maximă (vmax) specifică pentru fiecare enzimă și fiecare substrat. Se ajunge la așa-numita saturație (graficul corespunde unei curbe de saturație). Toate centrele active sunt ocupate cu substrat. Numai după ce acest substrat a fost convertit, următoarea moleculă de substrat poate fi absorbită și convertită.
Cum arată inhibiția enzimatică în grafic? În figurile următoare, reacția neinhibată este întotdeauna prezentată în ALBASTRU, reacția cu inhibitor în ROȘU.
Inhibitorul este foarte asemănător cu structura substratului. Ambii - substrat și inhibitor - au locul lor de legare în centrul activ. În consecință, ambii posibili parteneri de legare nu se pot lega de enzimă în același timp!
Există trei moduri posibile prin care enzima poate fi prezentă:
- ca enzimă liberă E,
- ca complex enzimă-substrat ES sau
- ca complex enzimă-inhibitor EI.
Creșterea inițială a reacției enzimei inhibate este mai plată, măsurarea are în vedere numai substratul convertit. Deoarece acum există concurență între ES și EI, dar numai ES duce la un produs măsurabil, reacția enzimatică devine mai lentă. Pe măsură ce concentrația substratului crește, substratul deplasează treptat inhibitorul. Se atinge viteza maximă specifică enzimei și substratului!
Video: inhibiție competitivă
Videoclipul se încarcă .
Dacă videoclipul nu apare după scurt timp: