Totul despre proteine partea 1 - FOODPUNK
Ceea ce este de fapt ... proteine?
Sistemul proteic modular Care este diferența dintre aminoacizii individuali? Diversitatea formelor în proteine Denaturare - schimbarea structurii proteinelor
Unde apar de fapt proteinele? Proteine din lapte Proteine din ouă Carnea ca sursă de proteine Plantele ca sursă de proteine
În articolul următor vrem să vă spunem mai multe despre proteine. Dintre cei trei macronutrienți ai noștri (carbohidrați, proteine, grăsimi), proteinele reprezintă cel mai divers grup de molecule, care joacă un rol în practic toate structurile biologice și în toate procesele din corpul nostru.
Când vine vorba de nutriție, vorbim adesea doar despre faptul că proteinele sunt importante pentru întreținerea mușchilor și ar trebui incluse în dieta noastră într-un anumit raport. Proteinele sunt adesea generalizate la o substanță uniformă. Desigur, nu există o singură proteină, ci mii de proteine diferite în diferite dimensiuni, forme și, cel mai important, cu sarcini diferite.
„Proteinele nu sunt importante doar pentru menținerea mușchilor”
Vom intra mai târziu în diferitele funcții. Iată doar câteva exemple: există proteine care dau structură, proteine de transport, enzime, proteine de stocare și multe altele. Dar de ce pot prelua proteinele atât de multe sarcini diferite? Pentru a înțelege acest lucru, să aruncăm o privire mai atentă asupra structurii.
Cea mai mică unitate structurală de proteine se numește aminoacizi. Există 20 de aminoacizi proteinogeni - adică formatori de proteine. Toate proteinele sunt formate din acești 20 de aminoacizi. La fel ca cărămizile Lego dintr-o cutie Lego, aminoacizii pot fi, de asemenea, uniți în nenumărate combinații. Fiecare combinație oferă o proteină diferită. Unele proteine constau doar din câțiva 100 de aminoacizi, altele din câteva mii.
„20 de aminoacizi formează elementul constitutiv al proteinelor noastre”.
Corpul poate produce în sine majoritatea aminoacizilor. Restul sunt esențiale și trebuie obținute prin alimente. Aminoacizii esențiali sunt lizina, leucina, izoleucina, treonina, valina, metionina, fenilalanina și triptofanul.
Care este diferența dintre aminoacizii individuali?
„Lanțurile scurte se numesc peptide, lanțurile lungi se numesc proteine”
Dacă până la 100 de aminoacizi sunt strânși împreună într-un lanț, se vorbește despre peptide (proteine scurte) și, în cazul lanțurilor chiar mai lungi, atunci despre proteine. Vă puteți imagina, de asemenea, totul ca un șir de perle.
„Diferite proprietăți ale aminoacizilor duc la proprietăți diferite ale proteinelor”
Tocmai am menționat că diferiții aminoacizi au proprietăți diferite. Unele au aminoacizi de bază sau proprietăți acide, sunteți solubil în apă (hidrofil) sau insolubil în apă e (hidrofob), negativ sau incarcat pozitiv etc. Proprietățile aminoacizilor individuali sunt ulterior decisive pentru proprietățile și funcțiile proteinei. Dacă există mulți aminoacizi hidrofili, proteina va fi probabil foarte solubilă în apă. Dacă aminoacizii sunt mai hidrofobi, proteina nu se va dizolva la fel de ușor în apă.
Diversitatea formelor în proteine
Chiar dacă nu puteți vedea o astfel de moleculă proteică, este important să fiți conștienți de faptul că proteinele au o structură spațială. Ocupă spațiu în cameră și au o formă foarte specifică, care este unică pentru fiecare proteină.
Lanțul lung de aminoacizi strânși împreună este așa-numita structură primară a proteinelor. Fiecare proteină are o secvență foarte individuală de aminoacizi care este caracteristică acestei proteine. În plus față de această structură primară, o proteină continuă să se plieze într-o formă foarte specifică.
„Proteinele se pliază compact”
În funcție de aminoacizii prezenți într-o proteină și în ce ordine sunt strânși împreună, secțiuni ale proteinei se pliază în anumite structuri. Acestea sunt în principal structuri plane (așa-numitele pliante) sau elicoidale - adică structuri elicoidale. Aceste structuri se numesc structuri secundare.
Foto 1: Shutterstock/molekuul_be
Foto 2: shutterstock/magnetix
Mai simplu spus, aminoacizii preferă să interacționeze cu aminoacizi care sunt similari cu aceștia. Dacă acești aminoacizi nu sunt unul lângă celălalt, colierul de perle trebuie să se plieze astfel încât acești aminoacizi să se apropie. O proteină poate consta doar din spirale sau foi, sau poate avea atât spirale, cât și structuri de foi. Întregul aspect tridimensional al proteinei se numește structură terțiară. Există, de exemplu, mai multe proteine sferice precum hemoglobina sau proteine fibroase lungi precum colagenul.
"Pentru ca o proteină să se dizolve bine în apă, trebuie să se plieze în așa fel încât aminoacizii solubili în apă să fie în exterior și aminoacizii insolubili în apă să fie în interior."
Nu numai secvența de aminoacizi, ci și plierea sunt factori de influență importanți pentru diferitele proprietăți ale proteinelor. Să ne uităm la două exemple. Proteinele din zer sunt proteine sferice. Se pliază în așa fel încât aminoacizii solubili în apă sunt localizați în principal pe suprafața mingii, iar aminoacizii insolubili în apă sunt localizați mai mult în interiorul mingii. Acest lucru face ca proteina să fie solubilă în apă. O proteină de transport din sânge, cum ar fi hemoglobina, care poate transporta oxigenul, trebuie, desigur, să fie ușor solubilă în apă, deoarece sângele nostru este o soluție apoasă, iar hemoglobina nu poate transporta nimic altceva. Astfel de molecule au, prin urmare, mai mulți aminoacizi solubili în apă la suprafață. Dar, desigur, există și proteine care nu sunt solubile în apă. Proteinele structurale sau proteinele musculare, de exemplu, au o structură foarte compactă și, prin urmare, nu sunt solubile în apă. Ar fi o prostie dacă ne-am despărți brusc în timp ce înotăm.
Să rezumăm din nou: Fiecare proteină are o secvență specială de aminoacizi și capătă o formă caracteristică. Ambele sunt foarte importante pentru funcția lor biologică. Dar ce se întâmplă acum dacă schimb această structură?
„Schimbarea structurală a proteinelor se numește coagulare sau denaturare”.
În timpul denaturării, structura terțiară și secundară a proteinelor sunt modificate sau distruse. Structura proteinelor este sensibilă la diferite influențe externe, cum ar fi căldura, acizii, enzimele sau sărurile.
„Căldura și acidul pot coagula proteinele”.
Probabil că toată lumea își poate imagina ceva sub denaturare termică, deoarece fiecare dintre voi a fiert deja un ou. Proteinele din ou se desfășoară prin căldura de gătit sau prăjit. Aminoacizii care anterior erau ascunși în interiorul moleculei se află brusc la suprafață și pot reacționa cu părți ale altor proteine. În loc de structura comandată anterior, ai brusc o mulțime de lanțuri încurcate și în locul celei lichide acum un ou fiert.
Foto: Shutterstock/Barbro Bergfeldt
Funcționează foarte similar cu iaurtul. Aici se folosește numai acid și nu căldură. Bacteriile lactice se hrănesc cu zahărul din lapte conținut în lapte, lactoză și produc acid lactic în acest proces. Datorită acidității, cazeinele (anumite proteine din lapte) își pierd solubilitatea în lapte și precipită. Apoi se acumulează și formează o rețea de proteine tridimensională, care asigură că iaurtul devine ferm.
Cu brânză, totul se face enzimatic. Cheagul (o enzimă necesară pentru producerea brânzei) întrerupe grupurile de aminoacizi solubili în apă de pe suprafața cazeinei, ca să spunem așa. Aceasta înseamnă, de asemenea, că cazeina nu mai este solubilă și că se formează brânză fermă.
"Brânză, iaurt, ouă fierte - exemple de proteine coagulate"
Denaturarea proteinelor nu este importantă doar în producția de brânză și iaurt. Din punct de vedere nutrițional, este important, de asemenea, ca proteinele alimentare să fie denaturate mai întâi. Proteinele desfăcute pot fi descompuse în părțile lor individuale mult mai bine de către enzimele noastre. De altfel, acidul nostru din stomac este, de asemenea, acolo pentru a denatura proteinele conținute în alimente.
Am menționat deja una sau alta proteină în textul anterior. Multe proteine sunt acum utilizate și cu denumirea în limba engleză, cum ar fi zerul. Prin urmare, iată o scurtă prezentare generală a originii și desemnării celor mai importante proteine alimentare:
Proteine din lapte
„Cazeinele și proteinele din zer sunt ambele proteine din lapte.”
Laptele conține două fracții proteice. Proteinele din zer - nu există o proteină din zer, ci diverse proteine care sunt clasificate ca proteine din zer pe baza proprietăților lor - și cazeine. Din nou un grup de proteine diferite. Proteinele din zer sunt sensibile la căldură și formează pielea laptelui, de exemplu în budincă sau cacao.
„Zerul este denumirea în engleză a proteinelor din zer”.
În limba engleză, proteinele din zer se numesc zer. Cazeinele sunt stabile la căldură, dar nu sunt stabile la acid și sunt responsabile pentru stabilirea iaurtului sau a brânzei.
Proteine din ouă
Diferite proteine se găsesc atât în gălbenușuri, cât și în albușuri. Gălbenușurile de ouă conțin și grăsimi. Cea mai frecventă proteină din punct de vedere cantitativ este ovalbumina, care se găsește în albușul de ou.
Carnea ca sursă de proteine
Pe lângă proteinele musculare, cum ar fi mioza și actina, pentru a numi doi reprezentanți importanți, există și proteine ale țesutului conjunctiv, precum colagenul și elastina. Prin care colagenul joacă rolul cel mai important în dieta noastră. Se găsește în principal în piei, tendoane, oase și bucăți de carne care conțin țesut conjunctiv.
Plantele ca sursă de proteine
Plantele devin tot mai importante ca sursă de proteine. Sursele vegetale de proteine includ semințe de cânepă, orez, mazăre și lupin.
În celelalte articole din seria noastră de proteine, am arătat, printre altele, importanța proteinelor în producția de alimente și diferitele valori ale proteinelor din surse animale și vegetale.
Vă întrebați cât de multe proteine sunt permise într-o dietă ceto cu conținut scăzut de carbohidrați? Răspunsul îl puteți găsi în articolul nostru aprofundat despre dieta ketogenică.