1. Previzualizarea cardurilor de biochimie generală
Biochimie> 1. Biochimie generală> Flashcards
Care dintre afirmațiile următoare nu se aplică enzimei chimotripsină?
A. Chimotripsina catalizează hidroliza legăturilor peptidice pe partea C-terminală a aminoacizilor hidrofobi mai mari.
b. Chimotripsina este o protează.
c. Mecanismul catalitic al chimotripsinei implică o triadă catalitică formată dintr-un aspartat, o histidină și un reziduu de serină.
d. Mecanismul catalitic al chimotripsinei implică formarea unui intermediar acovalent enzimatic covalent.
e. Mecanismul catalitic al chimotripsinei implică un hemofactor care interacționează cu un reziduu de histină în situsul activ.
Mecanismul catalitic al chimotripsinei implică un hemofactor care interacționează cu un reziduu de histină în situsul activ.
O reacție are o valoare de ΔG în condiții speciale
Care este valoarea cea mai apropiată de pH-ul citosolului dintr-o celulă umană vie?
Care dintre următoarele structuri secundare se găsesc cel mai probabil în porțiunea transmembranară a unei proteine?
A. O helix alfa, care constă exclusiv din reziduuri hidrofobe.
b. Un helix alfa amfipatic.
d. O foaie beta antiparalel deschisă.
e. Un prospect beta paralel deschis.
O helix alfa, care constă exclusiv din reziduuri hidrofobe.
Care dintre următoarele răspunsuri descrie cel mai bine răspunsul unei kinaze?
Care proprietate enzimatică este descrisă de parametrul cinetic k_cat/K_m?
Care dintre următoarele modificări implică legătura covalentă a unei proteine (spre deosebire de moleculele mici)?
Care dintre următoarele contribuie cel mai mult la stabilizarea termodinamică a stării proteice native?
A. Interacțiuni dipol alfa-helix
d. Interacțiuni electrostatice
e. Interacțiuni hidrofobe
Care proprietate proteică influențează în primul rând mobilitatea relativă a diferitelor proteine în timpul electroforezei în gel de poliacrilamidă SDS?
Ce informații pot fi utilizate în general pentru a estima cel mai bine funcția unei proteine?
Care dintre următoarele afirmații nu se aplică alosteriei?
A. Efectele alosterice includ și anti-cooperativitatea.
b. Enzimele alosterice care au un efect de cooperare prezintă o dependență sigmoidală între viteza de reacție și concentrația substratului.
c. De obicei, enzimele alosterice nu prezintă cinetica Michalis-Menten.
d. Enzimele alosterice prezintă de obicei o eficiență catalitică mult mai mare decât enzimele nealosterice.
e. Regulatorii alosterici pot fi fie homotropi, fie heterotropi.
Enzimele alosterice prezintă de obicei o eficiență catalitică mult mai mare decât enzimele nealosterice.
Care dintre următoarele afirmații despre enzime este greșită?
A. Atât proteinele, cât și acizii nucleici pot funcționa ca enzime biologice.
b. Enzimele pot fi specifice cu privire la stereochimia substraturilor și a produselor lor.
c. Enzimele au o durată de viață catalitică de aproximativ 100-200 de reacții pe moleculă enzimatică.
d. Enzimele reduc energia de activare a unei reacții prin stabilizarea intermediarului în starea de tranziție.
e. Enzimele care accelerează viteza de reacție a reacției directe cresc, de asemenea, viteza de reacție a reacției inverse.
Enzimele au o durată de viață catalitică de aproximativ 100-200 de reacții pe moleculă enzimatică.
Care dintre următoarele afirmații descrie cel mai bine un mecanism enzimatic care conține mai multe substraturi?
A. Într-un mecanism de ping-pong, formarea produsului este însoțită de inactivarea enzimei.
b. Cu un mecanism de ping-pong, unul sau mai multe produse sunt eliberate întotdeauna înainte ca toate substraturile să se lege de enzimă.
c. Într-un mecanism secvențial, produsele sunt eliberate din enzimă într-o ordine aleatorie.
d. Un mecanism secvențial implică de obicei o modificare temporară a enzimei.
e. Într-un mecanism secvențial, substraturile se leagă de obicei de enzimă într-o ordine fixă.
Cu un mecanism de ping-pong, unul sau mai multe produse sunt eliberate întotdeauna înainte ca toate substraturile să se lege de enzimă.
Legarea unui ligand de proteina X influențează proprietățile de legare ale unui alt loc de legare a X. Acesta este un exemplu din care dintre următoarele fenomene?
A. Reglarea alosterică
c. Inhibiție necompetitivă
d. Potrivire indusă
e. Stabilizarea statului de tranziție
Ce aminoacizi au un lanț lateral neîncărcat în condiții fiziologice?
A și B interacționează cu un Kd = 10 -8 M
A și C interacționează cu o Kd = 10-7 sts.
Ce spune acest lucru despre A, B și C.?
A. Concentrația de C este mai mare decât cea a lui B.
b. Afinitatea dintre A și B este mai mare decât cea dintre A și C.
c. Punctul izoelectric al lui B este mai mare decât cel al lui C.
d. Greutatea moleculară a lui C este mai mare decât cea a lui B.
e. Rata de asociere a lui A și B este mai mare decât cea a lui A și C.
Afinitatea dintre A și B este mai mare decât cea dintre A și C.