Biologia miozinei

Cât de fierbinte este prea fierbinte pentru viața adâncă sub fundul oceanului?

miozine neconvenționale

Antibiotice din bacterii

Migrația celulară: funcția nou descoperită a unei proteine ​​cunoscute

Busolă moleculară pentru alinierea celulelor

Ceea ce face ca frunzele să îmbătrânească toamna

Democrația bibilicilor vultur

Mediul lui Ekembo: Oamenii au trăit și în peisaje deschise

| Genetica | Agricultură, silvicultură și creșterea animalelor

Soiul de grâu a fost creat prin traversarea ierburilor sălbatice

Cât de fierbinte este prea fierbinte pentru viața adâncă sub fundul oceanului?

Miozină

Acest articol sau secțiunea următoare nu sunt furnizate în mod adecvat cu documente justificative (de exemplu, dovezi individuale). Prin urmare, datele în cauză sunt eliminate în curând. Vă rugăm să ajutați Wikipedia cercetând informațiile și adăugând dovezi bune. Mai multe detalii pot fi oferite pe pagina de discuții sau în istoricul versiunilor. În cele din urmă, vă rugăm să eliminați acest semn de avertizare.

Miozină se referă la o familie de proteine ​​motorii din celulele eucariote. Ca componentă esențială a mușchilor, miozina este, de asemenea, implicată în conversia energiei chimice în forță și mișcare. Mai mult, în cooperare cu alte proteine ​​motorii, cum ar fi kinesina și dinina, este esențial pentru transportul intracelular al încărcăturilor biologice, cum ar fi B. biomacromolecule, vezicule și organite celulare implicate. Spre deosebire de kinesină și dineină, mioza se mișcă de-a lungul filamentelor de actină. Alte funcții celulare includ mișcarea și aderența celulelor, printre altele.

Cursuri de miozină

În primul rând, miozina a fost identificată ca o proteină motorie a fibrelor musculare (o parte a sarcomerului, secțiunile contractibile ale miofibrilelor (fibrilele musculare)), cu un pachet de miofibrile care formează o fibră musculară. Ulterior au apărut și alți membri ai familiei de proteine, a căror funcție este încă în mare parte necunoscută. Pentru unele dintre aceste miozine neconvenționale, pot fi identificate funcții în transportul intracelular al veziculelor și organelor, în endocitoză sau creșterea celulară.

Conform studiilor filogenetice (vezi omologie (biologie)), familia miozinei este împărțită în clase și subclase. Mioza care se găsește în fibrele musculare aparține clasei II, împreună cu alte miozine non-musculare, cunoscute și sub numele de miozine convenționale. Toate celelalte clase sunt cunoscute sub numele de miozine neconvenționale. Miozinele neconvenționale descoperite mai întâi au fost grupate în clasa I. Clasele mai noi de miozine neconvenționale sunt numerotate consecutiv (III, IV, V,.). Oficial, au fost numite 18 clase de miozine neconvenționale, cu cel puțin alte șase clase, care nu au fost încă numite. Cu toate acestea, unele delimitări și clasificări sunt discutabile.

Structura proteinelor

Miozina funcțională constă din mai multe lanțuri de aminoacizi:

  • un lanț greu, de asemenea
  • un număr diferit de lanțuri ușoare.

Molecula de miozină II este disponibilă ca așa-numit dimer, care constă dintr-un total de 6 subunități (hexamer):

  • 2 lanțuri grele
  • 4 lanțuri ușoare

Lanț greu (Lanț greu)

Comun lanțurilor grele ale tuturor miozinelor este un domeniu cap conservat care combină proprietățile catalitice ATPază și, prin urmare, este numit și domeniul motor.

Aceasta este urmată de regiunea gâtului, care are un număr diferit de domenii de legare pentru lanțurile ușoare (Domeniu de legare a lanțului ușor, LCBD). Un exemplu în acest sens este motivul IQ (secvență consens: IQXXXRXXXXR), de care calmodulina proteică se poate lega în funcția sa de lanț ușor. Numărul de LCBD variază în funcție de clasă. Dacă se formează și structuri în spirală, există posibilitatea dimerizării, astfel încât să apară miozine cu cap dublu.

Regiunea cozii care urmează este, de asemenea, specifică clasei și prezintă cele mai mari diferențe între diferitele clase. Această regiune conține adesea diferite domenii de interacțiune proteică pe care poate fi ancorată încărcătura care trebuie transportată. Miozinele convenționale sunt, de asemenea, cunoscute ca având tendința regiunii cozii acestor molecule dimerice de a forma filamente. Așa se formează fibrele de miozină, care fac parte din sarcomer. Pentru miozine non-musculare se presupune că specificitatea transportorului este determinată prin domeniile din regiunea cozii.

Lanț ușor (Lanț ușor)

Lanțurile ușoare sunt lanțuri mai mici de aminoacizi care se leagă de lanțul greu semnificativ mai mare. Legarea respectivă are loc în mod specific la domeniile de legare pentru lanțuri ușoare (LCBD).

Există diferite lanțuri ușoare a căror funcție este, pe de o parte, pur structurală (lanț ușor esențial) și, pe de altă parte, reglează activitatea domeniului motor (lanț ușor de reglare).

În special, ar trebui să se atragă atenția asupra reglării activității musculare de către ionii Ca 2+, care are loc prin intermediul lanțului ușor de reglare.

Mișcarea miozinei în ciclul de punte transversală

Exemplul descris aici arată mișcarea miozinei folosind mioza II convențională în mușchi, în care filamentele de actină și miozină sunt împinse una în cealaltă. Procesul cu miozine neconvenționale este practic același, cu excepția faptului că aici un dimer de miozină cu încărcătura sa „rătăcesc” de-a lungul unui filament de actină. Un cap de miozină se leagă alternativ, astfel încât „un picior pe rând” să fie prezentat. Mișcarea este direcționată deoarece miozina poate călători doar într-o singură direcție pe filamentul de actină. De obicei, miozina se îndreaptă spre capătul plus al unui filament de actină. O excepție de la aceasta este miozina VI, care se mișcă în direcția opusă. Diferitele clase neconvenționale de miozină preiau mișcarea în ambele direcții pe actină, spre deosebire de kinesină și dinină pe microtubuli.

Activitatea motorie este descrisă de așa-numitul ciclu de punte transversală. Domeniul motor este înclinat opus regiunii cozii. În absența ATP, se leagă strâns de filamentele de actină. Legarea ATP determină disocierea acestuia de filamentul de actină. Unghiul de înclinare al domeniului motorului se schimbă apoi la aproximativ 90 ° (conformația cursei pre-putere). După hidroliza ATP la ADP + P, mioza se leagă din nou de filamentul de actină. După eliberarea P și ADP, apare o cursă de putere, unghiul de înclinare rabatându-se la 50 ° (conformația cursei post-putere). Deoarece miozina este legată ferm de filamentul de actină din nou, are loc o mișcare dirijată. În mușchi, parcurgerea ciclului de punte transversală de mai multe ori determină alunecarea filamentelor de miozină și a filamentelor de actină una în cealaltă; apare contracția musculară.

Faza 1 - Miozina (galbenă) se leagă de actină (roz). Acest lucru este posibil prin conversia conformațională a tropomiozinei, care eliberează astfel siturile de legare a actinei pentru miozină. Această schimbare conformațională a tropomiozinei este declanșată de legarea ionilor de Ca 2+ la troponină. Unghiul indicat este de aproximativ 90 °.

Faza 2 - Capetele de miozină (galbene) împart ATP în ADP și fosfat și își efectuează cursa de putere în acest proces. Actina legată este deplasată în direcția impactului forței. Unghiul indicat este de aproximativ 50 °.

Faza 3 - Capetele de miozină (galbene) se detașează de actină (roz) cu absorbția ATP.

Faza 4 - Miozină (galbenă) în repaus. Actină (roz).

Furnizarea de energie

Alimentarea cu ATP în mușchi este de obicei suficientă pentru cinci până la șase secunde de exerciții continue. Apoi creatina fosfat (încă vreo zece secunde este suficient) și în cele din urmă glucoza (zahărul din struguri) sunt metabolizate de mușchi.