Când proteinele funcționează pe întuneric Pentru Știință
O proteină îndeplinește o funcție biologică unică? Specializarea biochimică a enzimelor a făcut să se creadă acest lucru mult timp, până când proteinele cristaline au dezvăluit existența a numeroase activități subterane ...
La fel ca scoicile, scoicile albe au în medie 40 de ochi și pot avea până la 200, distribuite pe toată mantaua lor. În aceste moluște și alte bivalve, fiecare ochi funcționează ca un mic telescop: este o oglindă concavă cu mai multe straturi care focalizează lumina pe retină, situată între lentilă și oglindă. Obiectivul are doar o putere de refracție redusă și joacă puțin rol în viziune.
În anii 1980, cristalinele au ridicat vălul pe o lume neașteptată a cărei explorare continuă până în prezent. Aceste proteine sunt principalii constituenți ai cristalinului ochiului multor animale, vertebrate și nu. Se credea că sunt remarcabile datorită caracteristicilor optice uimitoare: sunt transparente la razele de lumină ale spectrului vizibil și conferă lentilei cristaline un indice optic mai mare de 1, ceea ce îi conferă rolul unei lentile convergente. În plus, acestea nu se denaturează în concentrații mari și au o durată lungă de valabilitate. Din fericire, deoarece la sfârșitul embriogenezei cristalinului, celulele care o constituie își pierd nucleii, iar proteinele sunt greu reînnoite.
Astfel de proteine particulare păreau specializate pentru un rol unic. Studiul lor părea fascinant atât dintr-un punct de vedere fundamental (cum au apărut?), Cât și aplicat (poate ar ajuta la înțelegerea cataractei, datorită înnorării lentilei?). Deci, care a fost surpriza lui Joram Piatigorsky, de la Institutul American de Sănătate din Bethesda, când și-a dat seama, la sfârșitul anilor 1980, că cristalele pe care le analiza nu erau altceva decât enzime. Bine cunoscute în alte părți, exprimate la un nivel inferior în multe țesuturi unde nu puteau juca un rol optic !
Există mai mult de o duzină de familii de cristale cristaline numai în vertebrate. Joram Piatigorsky a arătat că primele descoperiri, a cristalină a vertebratelor, erau proteine de șoc termic sau HSP. Aceste enzime, care se activează sub efectul stresului celular, joacă în principal un rol de chaperonă: împiedică sintetizarea proteinelor să se agregeze prin aminoacizii lor hidrofobi, înainte de plierea lor tridimensională. Ele sunt, de asemenea, exprimate atunci când celula suferă variații puternice de temperatură care duc la denaturarea proteinelor. Aici, din nou, în calitate de chaperoni, ele ajută aceste proteine să-și păstreze structura tridimensională și, prin urmare, să își joace corect rolul biologic. Înțelegem că toate celulele necesită prezența acestor HSP și că acest rol al chaperonei nu are nimic de-a face, a priori, cu vreun rol optic.
Șamponi vulgari, nimic mai mult
Prin munca sa de pionierat asupra cristalelor cristaline, Joram Piatigorsky tocmai descoperise al doilea rol major al proteinelor de șoc termic la mamifere. Biochimiștii au fost, în primul rând, foarte dezamăgiți de acest rezultat neprevăzut: cum a fost faptul că astfel de proteine banale, care se găsesc în toate celulele eucariote (celule care conțin un nucleu), pot juca, de asemenea, un rol optic, dacă este specific? Cu toate acestea, din punct de vedere evolutiv, acest rezultat este fascinant, deoarece ilustrează unul dintre cele mai delicate concepte de manipulat, cel de adaptare.