Deficitul de aminoacizi slăbește sistemul imunitar PZ - Pharmazeutische Zeitung
Numeroase boli sunt rezultatul lipsei de vitamine și minerale. Dar deficitele de aminoacizi pot, de asemenea, slăbi sistemul imunitar. Glutamina joacă probabil un rol central în sistemul imunitar. Un nivel scăzut de glutamină plasmatică afectează starea imunitară. În special, o deficiență a aminoacizilor cu lanț ramificat leucină, izoleucină și valină, dar și ceilalți aminoacizi esențiali fenilalanină, triptofan, metionină, lizină și treonină, pot perturba sistemul imunitar din cauza scăderii nivelurilor plasmatice de glutamină.
Fiecare aliment se caracterizează printr-un profil special de aminoacizi în care aminoacizii esențiali individuali pentru sinteza proteinelor proprii ale organismului sunt disponibili doar într-o măsură limitată. Gradul în care o proteină străină poate fi utilizată pentru sinteza proteinelor proprii a organismului este valoarea sa biologică. Cu cât valoarea proteinei furnizate este mai mare, cu atât organismul o poate folosi mai bine pentru a-și construi propriile structuri. Baza pentru calcul este profilul de aminoacizi al întregului ou, a cărui valoare biologică este stabilită la 100.
Multe alimente de origine animală, cum ar fi carnea, laptele și peștele, au o valoare biologică cuprinsă între 80 și 90. Cu toate acestea, este mai mică pentru produsele de origine vegetală. Dacă o persoană mănâncă izo- sau hipercaloric, nu face prea multă diferență dacă valoarea biologică este de 90, 70 sau 65, deoarece în aceste condiții este de obicei îndeplinită cerința de proteină. Cu toate acestea, în condiții hipocalorice, există întotdeauna riscul ca organismul să folosească și proteina proprie a organismului pentru furnizarea de energie. Pentru a menține structurile proprii ale organismului, aportul de proteine de înaltă calitate este esențial, în special în timpul unei diete de reducere a greutății.
Dacă se amestecă diferite proteine străine, valoarea biologică poate fi mărită. De exemplu, quarkul slab poate fi completat în mod ideal cu cereale integrale. Cazeina quarkului slab are un conținut foarte ridicat de aminoacizi cu lanț ramificat leucina, valina și izoleucina, care este deosebit de important în faza de dietă datorită efectului anticatabolic al leucinei. Conținutul destul de redus de quark cu conținut scăzut de grăsimi în aminoacizii cisteină și metionină care conțin sulf este echilibrat de cerealele întregi. Dar chiar și cu amestecul clasic de cartofi și ouă, se obțin valori de peste 100, în funcție de raportul de amestecare.
Deoarece aminoacidul esențial metionină și cisteina semi-esențială nu sunt necesare numai pentru construirea substanței musculare, ci și pentru un număr mare de procese metabolice, de exemplu sinteza glutationului, acestea sunt deosebit de importante în diete.
Necesitate mai mare de metionină cu deficit de cisteină
Cerința de bază de metionină a persoanelor inactive fizic, determinată de Rose în 1949, în jur de 1,1 până la 2,2 g pe zi, ar trebui să fie suficientă numai dacă dieta conține și cisteină suficientă. Deoarece o mare parte din metionină este utilizată pentru a forma cisteină. Cisteina poate înlocui necesarul de metionină cu până la 80%, ceea ce ar putea fi important pentru pacienții cu tendință la niveluri ridicate de homocisteină.
Metionina, care nu este necesară pentru a acumula proteine corporale, ci pentru a forma cisteină, acționează ca un donator de grup metil. Când cisteina este sintetizată din metionină, se eliberează o grupare metil pentru fiecare moleculă de metionină pentru alte sinteze. Aceasta produce homocisteină ca produs intermediar pe termen scurt. Homocisteina se poate acumula într-o dietă unilaterală bogată în metionină, cum ar fi în dieta cu ouă și cu un deficit de vitamine B12, B6 și acid folic. Hiperhomocisteinemia este responsabilă, printre altele, pentru bolile ocluzive arteriale periferice. Încă din 1986, Kimio Sugiyama de la Universitatea Shizuoka din Ohya, Japonia, a subliniat toxicitatea metioninei cu o dispoziție genetică corespunzătoare.
Deoarece, spre deosebire de metionină, cisteina conține o grupă de hidrogen sulfurat liberă, este mai reactivă decât metionina. O caracteristică biologică specială a cisteinei: poate forma dimeri (cistină) prin legături disulfură. Cisteina și cistina sunt prezente una lângă alta în sânge, dar conținutul de cistină este de cel puțin 70%.
Cisteina previne pierderea glutaminei în plasma sanguină. La fel ca glicina și cisteina, glutamina este unul dintre producătorii de glutation. Formarea glutationului este limitată de disponibilitatea glutaminei, în special în timpul stresului, al efortului fizic și al unei diete de reducere. Cu toate acestea, cisteina nu este doar un producător de glutation, ci poate, de asemenea, ameliora în mod independent sistemul de glutation. Datorită grupului său reactiv de hidrogen sulfurat, cisteina poate intercepta radicalii agresivi și astfel poate contribui la detoxifierea organismului. S-a arătat cu mult timp în urmă că amploarea pierderii glutationului la animalele tratate cu acetilcisteină a fost semnificativ mai mică după expunere decât la animalele netratate. Acetilarea face cisteina mai solubilă în apă.
ACC limitează declinul fizic
Efectul de economisire a proteinelor al cisteinei ar putea fi explicat prin faptul că se economisesc cantități considerabile de glutation și, prin urmare, și glutamină, care ar trebui reprodusă parțial din alți aminoacizi. Centrul german de cercetare a cancerului din Heidelberg a raportat că declinul fizic al pacienților cu cancer și al persoanelor în vârstă ar putea fi contracarat cu acetilcisteină (ACC). Potrivit studiilor, dozele de ACC cu doze precise nu numai că au încetinit descompunerea masei musculare la 23 de pacienți cu cancer, ci și au promovat acumularea acesteia. Aceasta a îmbunătățit funcția musculară și calitatea vieții pacienților. De altfel, proteina din zer are un conținut deosebit de ridicat de cisteină.
Cerința de bază pentru aminoacizii esențiali determinată de Rose a fost determinată în condiții izocalorice, prin care aportul total al tuturor aminoacizilor (aminoacizi esențiali, semi-esențiali și neesențiali) a fost suficient. Prin urmare, datele sunt adesea interpretate greșit în literatură. De exemplu, necesitatea aminoacizilor cu lanț ramificat leucina, izoleucina și valina crește dramatic în timpul dietelor sau al efortului fizic și al stresului. Aportul dietetic mediu bazic de aproximativ 1 g per aminoacid cu lanț ramificat pentru un adult cu o greutate de 70 kg este, prin urmare, stabilit prea mic în condiții hipocalorice.
Glutamina detoxifică amoniacul
Aminoacizii cu lanț ramificat sunt necesari în organism pentru a construi aproape toate proteinele. Cu toate acestea, cantitatea principală este consumată de metabolismul energetic în condiții hipocalorice. Aminoacizii joacă un rol cheie în transportul azotului și energiei între mușchi și ficat.
Deși acidul glutamic nu este unul dintre aminoacizii esențiali, el joacă, de asemenea, un rol central în metabolism ca aminoacid proteinogen. Acidul glutamic este stocat în celulele corpului sub formă de amidă acidă, cunoscută sub numele de glutamină. Glutamina este utilizată pentru detoxifierea amoniacului toxic. Mai ales cu un aport redus de alimente și stres, celulele corpului pierd cantități mari de glutamină sub influența cortizolului. Organismul încearcă să compenseze deficitul prin creșterea sintezei glutaminei din aminoacizii arginină, prolină, histidină și, mai ales, din acidul a-ketoglutaric, care se formează în ciclul acidului citric prin descompunerea aminoacizilor, până când se realizează homeostazia. În special în astfel de situații catabolice, formarea glutationului este limitată de disponibilitatea glutaminei. Nivelurile de glutamină plasmatică pot scădea semnificativ peste săptămâni. Rezultatul este o susceptibilitate mai mare la infecție.
De regulă, dezechilibrele aminoacizilor rămân nedetectate și simptomele sunt de obicei atribuite lipsei de vitamine și minerale, deoarece mecanismele homeostatice pot menține sistemul metabolic mult timp. Până în prezent, doar câteva cazuri au fost documentate în medicină. Un aport bogat în glicină, dar cu conținut scăzut de serină crește considerabil necesarul de metionină, descris în 1987 de Petzke și colab. de la Institutul Central de Nutriție din Potsdam al Academiei de Științe din fosta RDG. Organismul pierde metionina și mai repede dacă se adaugă gelatină, care oricum conține în mod natural puțină metionină.
Utilizarea exclusivă a gelatinei sau a colagenului pentru dietele de slăbit a dus la 60 de cazuri documentate de „moarte subită cardiacă” în SUA, care astăzi sunt atribuite unei sinteze proteice legate de deficitul de metionină în mușchiul inimii.
Literatura de la autor
Adresa autorului:
Wilfried Dubbels,
Bremer Strasse 1,
27404 Heeslingen