Piruvat kinază - Biologie
Cât de fierbinte este prea fierbinte pentru viața adâncă sub fundul oceanului?
Antibiotice din bacterii
Migrația celulară: funcția nou descoperită a unei proteine cunoscute
Busolă moleculară pentru alinierea celulelor
Ceea ce face ca frunzele să îmbătrânească toamna
Democrația bibilicilor vultur
Mediul lui Ekembo: Oamenii au trăit și în peisaje deschise
| Genetica | Agricultură, silvicultură și creșterea animalelor
Soiul de grâu a fost creat prin traversarea ierburilor sălbatice
Cât de fierbinte este prea fierbinte pentru viața adâncă sub fundul oceanului?
Piruvat kinaza
Cele patru izoforme sunt localizate în diferite tipuri de țesuturi: L ca izozim major în ficat; R în eritrocite; M1 în mușchi, inimă și creier; și M2 la făt. [1]
Echilibrul catalizat
Cataliza transferă o grupare fosfat din fosfoenolpiruvat în ADP. Se formează ATP și piruvat. Acesta din urmă este decarboxilat oxidativ prin [(complexul piruvat dehidrogenază)] la [(acetil-CoA)], care este defalcat în continuare în ciclul acidului citric.
structura
Piruvatul kinază umană este un tetramer, format din patru subunități proteice identice cu câte 528 de aminoacizi fiecare. La mamifere există două izoforme ale enzimei, izozima M, care apare în special în mușchi și creier, și izozima L, care se găsește exclusiv în ficat. [2]
Reglarea piruvat kinazei
Ambele forme de piruvat kinază sunt activate de fructoză-1,6-bisfosfat. Fructoza-1,6-bisfosfatul este produs în a treia reacție a glicolizei, care este catalizată de fosfofructokinază. Această reacție, așa-numitul. pas angajat, viteza de reacție a glicolizei este determinată de produsul său de reacție, fructoză-1,6-bisfosfat, care acționează ca un activator pentru următoarea și ultima reacție în glicoliză. Această reglementare permite homeostazia produselor intermediare ale glicolizei.
Piruvatul kinazic este inhibat de o încărcare energetică ridicată în celulă (concentrație mare de ATP) și de prezența alaninei. Astfel, reacția nu are loc dacă nu este necesară energie suplimentară din celulă.
L-izozima este, de asemenea, controlată prin fosforilarea proteinelor. Dacă nivelul de glucoză din sânge este scăzut, hormonul glucagon provoacă fosforilarea piruvat kinazei, care apoi își pierde activitatea. În acest fel, fosfoenolpiruvatul este reținut și este disponibil pentru gluconeogeneză, prin care se acumulează glucoză nouă în ficat. Calciul intracelular poate fosforila piruvat kinaza.
Defecte piruvat kinazice
Mutațiile sunt cunoscute numai din alela PKLR a piruvat kinazei și numai în forma R acestea se prezintă ca defecte. Lipsa PKR este o tulburare metabolică moștenită autosomală recesivă. Acest lucru cauzează adesea anemie hemolitică, deoarece globulele roșii din sânge nu pot produce suficient ATP pentru pompele lor cu diafragmă. [3] Activitatea PKR în exces cu un ATP crescut corespunzător în celulele sanguine este cunoscută a fi un alt defect. [1]