Proprietățile proteinelor SpringerLink

rezumat

Proprietățile legate de structură ale unei proteine ​​sunt determinate în primul rând de forțele sale de legare (electrostatice necovalente, forțe Van der Waals sau Londra, interacțiuni hidrofobe și efecte sterice, legături covalente în și între aminoacizi), influențate de interacțiunile intramoleculare și intermoleculare ale Proteine ​​sau zone proteice între ele (interacțiuni de ioni și/sau dipoli, de zone polare de molecule prin punți de hidrogen și de segmente de molecule hidrofobe). Sunt incluse în principal moleculele de apă prezente, apoi și celelalte ingrediente alimentare. Structurile proteice sunt suficient de flexibile până la o anumită limită, care este trasă prin denaturare, pentru a interacționa cu celelalte componente ale sistemului și, de asemenea, cu sarcini externe - creșterea energiei cinetice datorită încălzirii, schimbarea stării de încărcare cu un H- variabil Concentrația de ioni sau ioni de sare - interceptare. Acestea sunt în mare parte susținute de dipolii de apă din jur prin propria lor structurare (vezi Capitolul 1).

springerlink

previzualizare

Imposibil de afișat previzualizarea. Descărcați PDF de previzualizare.