Proline - biologie
solid incolor cu miros asemănător aminei [1]
1,35-1,38 g cm −3 (25 ° C) [1]
Descompunere: 220-222 ° C (formă D și L) [1]
210 ° C (racemat)
> 5110 mg kg -1 (șobolan, oral) [1]
L-prolină, abreviat Pe sau , [nume sistematic: (S.) -Acid pirolidin-2-carboxilic] este un secundar heterociclic proteinogen neesențial α-Aminoacid și se datorează biosintezei sale din acidul pirolină-2-carboxilic (mai exact: (S.) - 3,4-dihidro- 2H-acid pirol-2-carboxilic) uneori denumit greșit Acid imino (o clasificare care este acum depășită).
În proteine, apare în ambele cis- precum și în trans-configurație legată. L-prolina are o influență semnificativă asupra plierii proteinelor, deoarece este ca glicina datorită abundenței sale cis-Legătura amidică poate întrerupe α-elice și β-foi. De asemenea, își poate forma propriile motive, care acționează adesea ca secvențe semnal pentru alte proteine.
poveste
Numele de prolină provine de la Emil Fischer și este derivat din pirolidină.
biosinteza
Pentru biosinteză, inclusiv formule structurale, consultați secțiunea link-uri web
L-prolina este produsă biochimic din L-glutamat. Pentru aceasta sunt necesare un total de o moleculă de ATP și două molecule de echivalenți de reducere sub formă de NADPH.
L-prolina este precursorul L-hidroxiprolinei, care se formează cu implicarea vitaminei C după încorporarea în colagen și îi determină proprietățile mecanice (boala deficitară: scorbut). Catalizate de o hidroxilază, reziduurile de prolil sunt modificate fie pe β, fie pe atomul γ al inelului tetrahidropirolic, în funcție de poziția lor în proteină.
caracteristici
Prolina este prezentă în principal ca o „sare interioară” sau zwitterion, a cărei formare poate fi explicată prin faptul că protonul grupului carboxi migrează către perechea izolată de electroni de pe atomul de azot al grupului amino.
Zwitterion nu migrează în câmpul electric, deoarece este neîncărcat în ansamblu. Strict vorbind, acesta este cazul în punctul izoelectric (o anumită valoare a pH-ului), în care prolina are și cea mai scăzută solubilitate în apă.
Deoarece atomul de azot al prolinei din grupul peptidic nu este conectat la un atom H, nu se poate forma nicio legătură de hidrogen. O perturbare a structurii secundare (curbă sau curbă) apare în astfel de puncte ale unui lanț polipeptidic. [3]
- Lanț lateral: hidrofob
- Punct izoelectric: pH = 6,30 [4]
- volumul van der Waals: 90 Å 3 [5]
- Solubilitate lipidică: LogP = -1,6 [5]
Funcții
L-prolina este utilizată în corpul uman, de ex. necesare pentru formarea colagenului, proteina care alcătuiește țesutul conjunctiv și oasele. Este, de asemenea, cunoscut sub numele de „spargător de helix” și se găsește adesea la trecerea de la o helix alfa la o altă structură secundară (adesea bobină aleatorie). L-prolina este utilizată ca biomarker în ecotoxicologie, de ex. B. pentru stresul de secetă, stresul de sare, deoarece este produs din ce în ce mai mult de plante atunci când echilibrul apei este stresat. L-prolina ca aminoacid ciclic acționează ca un tampon împotriva unor ioni care altfel ar putea restricționa activitățile enzimei din citoplasmă.
Utilizare chimică
Prolina enantiomeric pură, ca element al bazinului chiral, este materia primă pentru sinteza auxiliarului Evans, a reactivului CBS, a reactivului Enders (RAMP/SAMP) și este un catalizator utilizat pe scară largă în organocataliză. Literatura privind utilizarea (S.) - sau (R.) -Prolina și derivații săi în sinteza stereoselectivă sunt extinse. [6] Un derivat de L-prolină este utilizat ca selector chiral în cromatografia enantioselectivă în strat subțire [7]. Medicamentul captopril, important din punct de vedere terapeutic și economic, este sintetizat din L-prolină.