INTRODUCERE Introducere - Descărcare gratuită PDF

EILEITUG 11 2 C C L-triptofan 1 C C C C indol piruvat 4 5 indol lactat 2 indol acetaldehidă C 6 7 triptofol 3 C indol acid acetic Fig. Cifra a fost modificată din Koga (1991 a, 1995). 1, L-triptofan aminotransferază, 2, indol piruvat decarboxilază, 3, aldehid oxidază, 4, indol piruvat reductază, 5, indol lactat oxidază, 6, indol acetaldehid reductază, 7, triptofol oxidază. Deși au fost descrise numai căi de sinteză dependente de triptofan pentru biosinteza de novo a acidului indol acetic în microorganisme, plantele pot trece, de asemenea, prin căi biosintetice independente de triptofan și, de asemenea, eliberează acid acetic indol din conjugate (Bartel și colab., 2001; Nu au fost încă produse dovezi genetice ale IPDC care acționează în plante. Cu toate acestea, dovezile pirolului de indol (Tam și Ormanly, 1998) și ale aldehidoxidazei din plante (Sekimoto și colab., 1997, 1998) indică o cale biosintetică prin pirolul de indol. Este posibil ca aceeași plantă să poată utiliza căi diferite pentru biosinteza acidului indol acetic în diferite stadii de dezvoltare, în diferite țesuturi și în condiții de mediu diferite (pe Hebel și colab., 1993; Bartel, 1997). Enterobacter cloacae produce acid indol acetic ca metabolit secundar. În ceea ce privește izolarea sa de rizosfera castraveților, KGA și colab. (1995) ipoteza unui posibil

indol acetic

EILITUG 13 Mecanismul EcIPDC propus. Măsurătorile cinetice includ, de asemenea, măsurători ale fluxului oprit pentru a analiza un mecanism de activare a substratului, investigații privind decarboxilarea formașilor de benzoil 4-substituiți și testarea conversiei pirolului de indol de către diferite piruvat decarboxilaze. Rezultatele structurale și cinetice sunt discutate și comparate cu enzimele dependente de ThDP. Cunoștințele dobândite în ceea ce privește structura și mecanismul catalitic al indolpiruvatului decarboxilază din Enterobacter cloacae au fost publicate în mai multe publicații (Schütz și colab., 2003 a, 2003 b, 2004).