Proteine - structură și proprietăți în ajutoarele de învățare a dicționarelor de chimie

Aminoacizii sunt elementele constitutive ale proteinelor. Toate proteinele care alcătuiesc celulele tuturor ființelor vii, inclusiv ale oamenilor, sunt formate din doar 20 dintre ele. Diversitatea proteinelor sta la baza diferitelor funcții pe care le au.

glucide

# Zaharuri # carbohidrați # polizaharide # Dizaharide # glucoză # Zaharoză

Aminoacizi și proteine

# Polimeri # aminoacizi # proteine # acizi grași # peptidă # polipeptidă # oligopeptidă # depeptidă # punct izoelectric

Importanța proteinelor în organism

Proteinele sunt substanțe naturale macromoleculare care sunt implicate în toate procesele esențiale ale vieții, cum ar fi metabolismul și schimbarea energiei, ereditatea și reproducerea. Îndeplinesc multe funcții diferite în corpul uman. Deci sunt un element esențial al tuturor celulelor vii.

Proteinele miozină și actină permit z. B. contracția musculară. Hemoglobina are capacitatea de a lega oxigenul și, astfel, de a-l transporta.

Proteinele din plasma sanguină formează sistemul de apărare al corpului nostru. Enzimele catalizează procesele din celule.

Celulele animalelor și plantelor constau, de asemenea, din proteine.
Proteinele sunt substanța de bază a vieții.

În funcție de funcția lor în organism/în celule, proteinele pot fi împărțite în diferite grupuri.

Proteinele trebuie consumate cu alimente. Majoritatea plantelor pot produce ele însele aceste substanțe vitale. Oamenii și animalele trebuie să ia proteine pentru corpul lor.

Conversia proteinelor în organism

Pentru ca propriile proteine ale corpului să poată fi acumulate, proteinele trebuie luate cu alimente.
Cu ajutorul enzimelor, proteinele din alimente sunt descompuse în componentele lor solubile în apă, aminoacizii, din sistemul nostru digestiv.

În această formă pot fi ridicate și transportate. Din aminoacizi, celulele își formează propriile proteine tipice prin noi conexiuni în sinteza proteinelor pe ribozomi.

Se estimează că un organism mai dezvoltat conține 10.000 până la 1.000.000.000 de proteine diferite.

Lanțurile polipeptidice care alcătuiesc proteinele sunt defalcate în sistemul nostru digestiv

Sinteza și construcția proteinelor

Celulele sintetizează proteine pe ribozomi. Pentru aceasta, sunt necesare ARN-m, care preia informațiile din ADN-ul din nucleul celulei, și ARN-t, care aduce aminoacizii.

Proteinele au legătura peptidică .
Două resturi de aminoacizi sunt legate între ele prin această legătură specială.

Aminoacizii au atât grupa carboxil, cât și grupa amino din moleculă.

Când reacționează doi aminoacizi, aceste grupări funcționale sunt legate de eliminarea apei.
Se creează legătura peptidică.

Dacă mulți aminoacizi reacționează între ei, se formează polipeptide (compuși macromoleculari de tip lanț).

Deoarece cei 20 de aminoacizi esențiali se pot combina între ei în număr și combinații diferite, există o mare varietate. Presupunând că două molecule de glicină și două molecule de cisteină sunt legate, există patru combinații posibile:

Glicină	-	Glicină	-	Cisteina	-	Cisteina
Glicină	-	Cisteina	-	Cisteina	-	Glicină
Cisteina	-	Glicină	-	Glicină	-	Cisteina
Glicină	-	Cisteina	-	Glicină	-	Cisteina

Dacă se presupune că există în medie 100 de resturi de molecule de aminoacizi într-un lanț polipeptidic, atunci există teoretic 20 100 de lanțuri polipeptidice diferite.

Structura proteinelor

Lanțurile polipeptidice diferă în ceea ce privește tipul, numărul și ordinea aminoacizilor lor (secvența de aminoacizi).
Secvența de aminoacizi este reprezentată de structura primară a proteinelor.

Legăturile de hidrogen se formează între grupările CO și NH ale legăturilor peptidice în diferite puncte ale moleculei de proteină.

Aceasta creează structura secundară.
Există două forme de structură secundară.

În structura helixului, resturile de aminoacizi sunt dispuse într-o spirală.
O structură de tablă este formată prin asamblarea lanțurilor peptidice întinse. Structura generală seamănă cu o foaie de hârtie împăturită ca un acordeon.

Structura secundară în ansamblu poate avea o formă spațială.
Aceasta se numește structura terțiară și descrie structura spațială completă a moleculei.

Uneori, mai multe structuri terțiare sunt conectate pentru a forma un întreg și apoi formează structura cuaternară (de exemplu, hemoglobina constă din patru subunități.)

Proprietățile proteinelor

Structurile sunt de obicei schimbate ireversibil prin încălzire, iradiere, adăugarea de acizi, ioni de metale grele sau solvenți organici la soluțiile de proteine.
Acest proces este cunoscut sub denaturarea.

În timpul denaturării, structurile proteinelor sunt distruse, de ex. B. dispunerea spațială a lanțurilor polipeptidice între ele și în cadrul unui lanț polipeptidic.

Acest proces poate fi observat la fierberea ouălor. Proteina se coagulează, se denaturează.

Există o denaturare ireversibilă care este ireversibilă, ca la oul fiert.
Cu toate acestea, unele forme de denaturare sunt, de asemenea, reversibile.

Procese similare joacă un rol în fluturarea permanentă a părului, dar acestea sunt reversibile. Acestea se bazează pe faptul că moleculele proteice ale părului creț au lanțuri laterale care conțin sulf, ceea ce provoacă legături încrucișate între lanțurile polipeptidice. Acest lucru face ca părul să se îndoaie într-o spirală.

Astfel de punți disulfură pot fi create artificial prin mijloace chimice, buclele de păr drept.

Detectarea proteinelor

Anumite proprietăți ale proteinelor sunt utilizate pentru detectarea lor.

O posibilitate este reacția biuret . Aici se verifică dacă există legături peptidice.
Reacția biuret se efectuează prin adăugarea unei soluții concentrate de hidroxid de potasiu (atenție!) Și câteva picături de soluție de sulfat de cupru albastru deschis la soluția testată.
Dacă sunt prezente legături peptidice (proteine), soluția devine roșu-violet.

Hormonul insulină este alcătuit din 17 aminoacizi diferiți și conține 51 de reziduuri de aminoacizi care sunt dispuse în două lanțuri (structură primară).